<div style='margin-bottom: 20px;'> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cómo afectan las enzimas a la velocidad de las reacciones químicas?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Las enzimas aceleran las velocidades de reacción al disminuir la barrera de la energía de activación.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cuál es la principal ventaja del diagrama de Lineweaver-Burk en el estudio de inhibidores enzimáticos?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Permite determinar el mecanismo cinético de un inhibidor enzimático con facilidad.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cómo se distingue cinéticamente entre inhibidores competitivos y no competitivos?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Mediante el aumento de la concentración de sustrato para superar la inhibición en el caso de los inhibidores competitivos, mientras que en los no competitivos, este aumento no afecta la inhibición.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cómo pueden las enzimas servir como indicadores clínicos para ciertas patologías?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">La aparición o elevación de niveles de enzimas específicas en la sangre puede indicar patologías como infartos de miocardio, cáncer de próstata y lesiones hepáticas.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Por qué no es posible inferir el número o tipo de estados de transición en una reacción a partir del ΔG general?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Porque el ΔG global es la suma de todos los cambios de energía libre asociados con la formación y decadencia de todos los estados de transición.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué establece la teoría cinética o de colisión sobre las condiciones necesarias para que ocurra una reacción química?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Las moléculas deben acercarse a una distancia adecuada para formar enlaces y poseer suficiente energía cinética para superar la barrera energética hacia el estado de transición.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué indica la constante de Michaelis (Km) en las reacciones enzimáticas?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Km es la concentración de sustrato en la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima alcanzable a una concentración particular de la enzima.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cuál es el papel de la cinética enzimática en el tratamiento de enfermedades humanas?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">La cinética enzimática es fundamental para el análisis, diagnóstico y tratamiento de desequilibrios enzimáticos que subyacen en numerosas enfermedades humanas.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué representa el valor de IC50 en el contexto de la inhibición enzimática?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">La concentración de inhibidor que produce una inhibición del 50%.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué indica un signo positivo en ΔGF en el contexto de las reacciones químicas?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Indica que la formación del estado de transición requiere superar una o más barreras de energía.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué efecto tiene un inhibidor competitivo sobre los parámetros cinéticos de una enzima?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">No tiene efecto sobre Vmax pero aumenta Km, la Km aparente para el sustrato.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cómo se distinguen las reacciones de ping-pong de otras reacciones enzimáticas?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Las reacciones de ping-pong implican catálisis covalente y la liberación de uno o más productos antes de que todos los sustratos hayan sido agregados.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cómo se relaciona la constante de velocidad con la velocidad de reacción?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">La constante de velocidad, denotada como k, se introduce para reemplazar el signo de proporcionalidad en la expresión de velocidad, estableciendo una relación directa entre la velocidad de reacción y las concentraciones de los reactantes elevadas a sus respectivos coeficientes estequiométricos.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué relación existe entre las constantes de velocidad de reacción y la constante de equilibrio?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">La constante de equilibrio, K eq, es igual a la relación entre las constantes de velocidad de la reacción directa y la inversa, reflejando cómo las velocidades de reacción hacia adelante y hacia atrás se equilibran en el estado de equilibrio.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Por qué los inhibidores irreversibles son considerados como 'enzimas venenosas'?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Porque modifican químicamente la enzima de manera estable, impidiendo su recuperación incluso después de eliminar el inhibidor.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué caracteriza a los inhibidores basados en mecanismos o 'suicidas'?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Son análogos de sustratos que, tras la catálisis enzimática, bloquean la función de un residuo esencial mediante la formación de un enlace covalente.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué caracteriza a las reacciones secuenciales en la cinética enzimática?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">En las reacciones secuenciales, ambos sustratos deben combinarse con la enzima para formar un complejo ternario antes de que la catálisis pueda proceder.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cómo contribuye el conocimiento de la cinética enzimática al descubrimiento de fármacos?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Permite seleccionar las condiciones de análisis apropiadas para detectar inhibidores y cuantificar y comparar la potencia de diferentes inhibidores definiendo su modo de acción.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cómo se puede demostrar la interconvertibilidad de sustratos y productos en un sistema en equilibrio?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Añadiendo un rastro de producto radioisotópico al sistema, lo que resulta en la aparición de sustrato radiomarcado.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué relación existe entre ΔG y la dirección de una reacción química?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">ΔG determina la dirección en la cual una reacción química tenderá a proceder y las concentraciones de reactantes y productos en equilibrio.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cómo afecta la inhibición no competitiva a los parámetros cinéticos de una enzima?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Disminuye Vmax pero no afecta Km.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Por qué es crucial el metabolismo de fármacos en el desarrollo de estos?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Para minimizar la dosis efectiva y la posibilidad de efectos secundarios nocivos, asegurando que el fármaco sea resistente a la degradación enzimática.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cómo se puede determinar el orden cinético de una reacción en el laboratorio?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">El orden cinético de una reacción se puede determinar manteniendo la concentración de los otros reactantes en gran exceso sobre el reactante variable, permitiendo que la velocidad de reacción dependa exclusivamente de la concentración del reactante limitante.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué factores pueden afectar las velocidades de las reacciones catalizadas por enzimas?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">La temperatura y la concentración de iones de hidrógeno.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cómo afecta la duplicación de las concentraciones de los reactantes a la frecuencia de colisión entre moléculas?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">La duplicación de las concentraciones de los reactantes duplica la frecuencia de colisión entre las moléculas, y si se duplican las concentraciones de ambos reactantes, la probabilidad de colisión se cuadruplica.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué describe la ecuación de Hill en el contexto de las enzimas?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">El comportamiento de las enzimas que exhiben unión cooperativa de sustrato.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cuál es el objetivo principal de la farmacología en relación con las enzimas?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Identificar agentes que puedan destruir o impedir el crecimiento de patógenos, estimular los mecanismos de defensa endógenos y detener procesos moleculares aberrantes con mínima perturbación de las funciones celulares normales.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cómo afecta la temperatura a la velocidad de una reacción química?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Aumentar la temperatura eleva la energía cinética de las moléculas, lo que incrementa la frecuencia y energía de las colisiones, aumentando así la velocidad de la reacción.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Las enzimas cambian el valor de ΔG0 para la reacción global?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">No, las enzimas no tienen efecto sobre ΔG0 para la reacción global.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cómo se puede evitar el sesgo en la determinación de constantes cinéticas usando un diagrama doble recíproco?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Preparando diluciones del sustrato que produzcan concentraciones máximas deseadas y usando volúmenes iguales de estas diluciones.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué indica una alta eficiencia catalítica kcat/Km en una enzima?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Que la enzima es excepcionalmente eficiente, siendo la formación del complejo ES el paso limitante de la velocidad.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cómo se puede determinar Km y Vmax a partir de la ecuación de Michaelis-Menten?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">A través de una forma lineal de la ecuación de Michaelis-Menten, como el diagrama doble recíproco o de Lineweaver-Burk, que permite extrapolar Km y Vmax de los datos de velocidad iniciales.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cómo se diferencia la inhibición competitiva de la no competitiva en un diagrama de Dixon?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">En la inhibición competitiva, las líneas se cruzan a la izquierda del eje y y una perpendicular desde el punto de intersección al eje x indica -Ki. En la no competitiva, la intersección en el eje x es -Ki.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué papel juegan los residuos ácido-base en la catálisis enzimática?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Los residuos ácido-base deben estar en el estado apropiado de protonación para que la reacción enzimática continúe.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué determina la velocidad de una reacción química según el texto?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">La velocidad de una reacción química está directamente proporcional al número de colisiones entre las moléculas de los reactantes y, por tanto, a sus concentraciones molares.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Por qué los enfoques de Lineweaver Burk y de Dixon no son aplicables a los inhibidores suicidas en el estudio de la cinética enzimática?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Porque los inhibidores suicidas infringen una condición de frontera clave común a ambos enfoques, que es que la actividad de la enzima no disminuye durante el transcurso de la prueba.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué determina la rapidez con la que una reacción química avanza, según los parámetros termodinámicos?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Los valores de ΔGF para la formación de los estados de transición.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cómo afecta la concentración del sustrato a la velocidad de reacción enzimática?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">A medida que aumenta la concentración del sustrato, la velocidad de reacción aumenta hasta alcanzar un valor máximo, después del cual incrementos adicionales en la concentración de sustrato no aumentan la velocidad.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Por qué son importantes las enzimas como objetivos para el desarrollo de fármacos?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Debido a sus diversos roles fisiológicos y alto grado de selectividad del sustrato, lo que permite el desarrollo de agentes farmacológicos potentes y específicos.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué representa la constante catalítica kcat en el estudio de enzimas?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">La actividad catalítica de una enzima homogénea expresada como Vmáx dividida por el número de sitios activos.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cómo se relaciona Km con la afinidad de una enzima por su sustrato?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Km puede aproximarse a una constante de unión, indicando que una menor tendencia a disociarse implica una mayor afinidad.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cómo afecta la energía de activación a las velocidades de las reacciones químicas?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">La energía de activación determina la velocidad de las reacciones, ya que las reacciones transcurren a través de estados de transición que requieren cierta energía para ser alcanzados.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué indica el orden cinético de una reacción?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">El orden cinético de una reacción define la suma de las relaciones molares de los reactivos y describe cómo la velocidad de reacción depende de la concentración de los reactantes.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué revela el estudio de la cinética enzimática sobre las enzimas?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Los pasos individuales a través de los cuales las enzimas transforman los sustratos en productos.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué ilustra la estabilidad de las enzimas de microorganismos termófilos?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Las enzimas de microorganismos termófilos pueden ser estables en temperaturas hasta o incluso superiores a 100 °C.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué indica el coeficiente de Hill en el análisis de la cinética enzimática?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">El grado de cooperatividad en la unión al sustrato por parte de la enzima.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué indica el ajuste de las reacciones Bi-Bi a la cinética de Michaelis-Menten?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Que la mayoría de estas reacciones se ajustan a una forma más compleja de la cinética de Michaelis-Menten, donde V máx se refiere a la velocidad de reacción alcanzada cuando ambos sustratos están presentes a niveles de saturación.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué factores afectan las velocidades de las reacciones catalizadas por enzimas?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">La temperatura, la concentración de iones de hidrógeno, la concentración de enzimas, la concentración de sustrato y los inhibidores.</p> </div> <div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;"> <h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué característica hace deseables a los inhibidores no competitivos en el desarrollo de fármacos?</h2> <p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Sus efectos nunca pueden superarse completamente mediante aumentos en la concentración de sustrato.</p> </div> </div>