Factores físicos que afectan la actividad enzimática
Aprende sobre los factores físicos que influyen en la actividad enzimática, como la temperatura y los cofactores, a través de esta guía de trabajos prácticos de bioquímica de general para estudiantes de medicina.
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué indica una curva de saturación sigmoide en el contexto de la bioquímica?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">El enlace cooperativo del sustrato a los sitios alostéricos.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué representa la constante de Michaelis-Menten (Km)?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">La concentración de sustrato específica a la cual una enzima alcanza la mitad de su velocidad máxima</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué sucede con las enzimas cuando se exponen a pH extremos de 1,0, 2,0 y 11,0?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Provocan la desnaturalización irreversible de la proteína enzimática.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Quiénes revisaron la guía de trabajos prácticos de bioquímica para el segundo año de medicina?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Prof. Marvin Querales, Prof. Ruth Álvarez y Susan Rojas</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cómo se mide la velocidad de una reacción catalizada por una enzima?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Determinando la concentración de sustrato que desaparece o la concentración de producto que aparece por unidad de tiempo, a temperatura y pH constante.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué son los cofactores y cuál es su función en las reacciones enzimáticas?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Son entidades no proteicas que se deben enlazar con enzimas particulares para que se pueda llevar a cabo una reacción química, siendo fundamentales para la actividad enzimática.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Quiénes revisaron la guía de trabajos prácticos de bioquímica para el segundo año de medicina?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Prof. Marvin Querales, Prof. Ruth Álvarez y Susan Rojas</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué efecto tiene el aumento de temperatura en la actividad enzimática dentro de un margen determinado?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">La velocidad de las reacciones enzimáticas se incrementa, duplicándose por cada incremento de 10°C.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Quiénes revisaron la guía de trabajos prácticos de bioquímica para el segundo año de medicina?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Prof. Marvin Querales, Prof. Ruth Álvarez y Susan Rojas</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cómo se llaman las enzimas en las que el sustrato y el modulador son idénticos?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Homotrópicos</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué tipo de enzima es cuando el modulador es una molécula diferente al sustrato?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Heterotrópica</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué nombre recibe el estudio de los factores que modifican la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Cinética enzimática</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cómo afecta el pH a la actividad enzimática?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Modifica el grado de ionización del sustrato y de los grupos R de los residuos de aminoácidos, afectando la interacción enzima-sustrato.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué indica el pH óptimo para una enzima?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">El pH en el que su actividad catalítica es máxima.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué relación existe entre la concentración de enzima y la velocidad de la reacción en condiciones óptimas?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">La velocidad de la reacción es directamente proporcional a la cantidad de enzima.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué enzima se utiliza como modelo biológico en el trabajo de laboratorio mencionado?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Catalasa</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué son las enzimas según el texto?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Unidades funcionales del metabolismo celular</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué términos se utilizan indistintamente en la catálisis enzimática?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Velocidad de reacción y actividad enzimática</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cuál es la temperatura óptima para la mayoría de las enzimas y cómo se relaciona con su entorno?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Es un valor similar o superior al del interior de la célula donde se encuentra la enzima, y suele ser similar al medio fisiológico en el que funcionan.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué indica un aumento en el valor de Km en la presencia de inhibidores competitivos?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Que la Vmáx de la enzima permanece constante mientras que el valor de Km aumenta.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cómo afecta un inhibidor no competitivo a los valores de Km y Vmáx de una enzima?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">El valor de Km se mantiene igual mientras que disminuye el valor de Vmáx.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué enfermedad se produce por la ausencia de catalasa?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Acatalasemia o enfermedad de Takahara</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué es el coeficiente de temperatura (Q10) en el contexto de la actividad enzimática?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Es la variación de la velocidad de una reacción enzimática producto del aumento de la temperatura en 10°C.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cuál es la función de la catalasa en las células?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Desdoblar el peróxido de hidrógeno</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cuántas moléculas de peróxido de hidrógeno puede descomponer la catalasa por minuto bajo condiciones óptimas?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">5.600.000 moléculas por molécula de enzima</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cuál es un método conveniente para cuantificar enzimas según el texto?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Medición de la actividad catalítica</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué grupo prostético contiene la catalasa?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Grupo hemo o de ferro-porfirina</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cómo se puede obtener un valor aproximado de Km a partir de la curva de saturación del sustrato?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Por un procedimiento gráfico sencillo a partir de la curva de saturación.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué caracteriza a las enzimas alostéricas en términos de cinética de saturación?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Exhiben una cinética de saturación sigmoide y son moduladas por ligandos que se enlazan a sitios reguladores o alostéricos.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cómo se detiene la reacción en el procedimiento para determinar la actividad catalítica de la catalasa?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Añadiendo H2SO4 2N al medio de incubación</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué reacción se utiliza para cuantificar el peróxido no descompuesto en la determinación de la actividad catalítica de la catalasa?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">La reacción entre el permanganato de potasio (KMnO4) y el peróxido (H2O2)</p>
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