Regulación de actividades enzimáticas
Aprende sobre la regulación de las actividades enzimáticas y su importancia biomédica en este capítulo.
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué proceso regula la función de las proteínas clave en los mamíferos mediante la adición y eliminación de grupos fosforilo?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">La fosforilación-desfosforilación</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cómo afecta la aspartato transcarbamilasa la biosíntesis de pirimidina?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">La aspartato transcarbamilasa regula la primera reacción única de la biosíntesis de pirimidina mediante la inhibición por retroalimentación.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cómo se diferencian las enzimas alostéricas de la serie K y de la serie V?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Las enzimas de la serie K afectan el Km sin cambiar el Vmax, mientras que las de la serie V disminuyen el Vmax sin afectar el Km.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cómo se relaciona el estado energético de la célula con la acetilación de las enzimas metabólicas?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Los altos niveles de acetil-CoA en una célula bien alimentada promueven la acetilación de la lisina, mientras que la falta de nutrientes favorece la desacetilación.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué representa el "código de histonas" en el contexto de la regulación genética?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Un ejemplo clásico de epigenética, donde la expresión génica se ve influenciada por modificaciones covalentes de histonas más allá de la secuencia de nucleótidos del genoma.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué papel juegan las proteínas cinasas y fosfatasas en la regulación metabólica?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Dirigen la regulación coordinada de múltiples procesos metabólicos al ser capaces de actuar sobre más de una proteína en respuesta a señales ambientales.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué papel juegan las modificaciones covalentes en la regulación del flujo metabólico?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Las modificaciones covalentes actúan como una forma de regulación a corto plazo, fácilmente reversible, del flujo de metabolitos en respuesta a señales fisiológicas específicas, independientemente de los cambios en la expresión génica.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cómo se logra la regulación de la cantidad de enzima en una vía metabólica?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">La regulación se logra alterando la cantidad de enzima presente, modificando su eficiencia catalítica intrínseca, o mediante una combinación de ambas acciones.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cómo puede la inhibición por retroalimentación cooperativa diferir de la inhibición por retroalimentación simple?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">La inhibición cooperativa implica que el efecto inhibitorio de dos o más productos finales en exceso puede ser estrictamente aditivo o mayor que su efecto individual.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cuál es la diferencia principal entre los cambios en el nivel de proteína y los cambios en la eficiencia catalítica de una enzima?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Los cambios en el nivel de proteína dominan en adaptaciones a largo plazo, mientras que los cambios en la eficiencia catalítica son rápidos y transitorios.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cómo afecta la acetilación a la estructura de la lisina en las proteínas?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Transforma una amina primaria básica y potencialmente cargada positivamente en una amida neutral, no ionizable, aumentando el volumen estérico de la cadena lateral de lisina.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cuál es el propósito de sintetizar ciertas proteínas como proenzimas inactivas?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Para proteger los tejidos de efectos degradativos y facilitar una rápida movilización de la actividad en respuesta a demandas fisiológicas.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué papel juegan los efectores alostéricos negativos en la regulación enzimática?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Actúan inhibiendo la actividad catalítica de una enzima al unirse a un sitio distinto del sitio catalítico.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cómo pueden ser revertidas las modificaciones covalentes como la acetilación o la fosforilación en las proteínas?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">A través de procesos enzimáticos que restauran la proteína a su estado original, libre de modificaciones.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué es la epigenética según el texto?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Información hereditaria independiente de DNA.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cuál es el papel de los segundos mensajeros en la señalización celular?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Los segundos mensajeros transmiten señales dentro de las células, activando o inhibiendo enzimas en respuesta a hormonas o impulsos nerviosos.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Quién fue el pionero en establecer las bases conceptuales de la regulación metabólica en el siglo XIX?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Claude Bernard</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cómo contribuyen los virus oncogénicos al inicio del cáncer?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Mediante la elaboración de proteína-tirosina cinasas que modifican las proteínas responsables de controlar los patrones de la expresión génica.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué papel juegan las disfunciones en los sistemas proteolíticos en enfermedades neurodegenerativas?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Se cree que desempeñan un papel en enfermedades como Alzheimer y Parkinson.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué consecuencias puede tener el fallo en el punto de control del ciclo celular?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Puede conducir a mutaciones en el DNA que resulten en cáncer u otras enfermedades.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cómo se garantiza la eficiencia metabólica y se simplifica la regulación en las células eucariotas?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">A través de la compartimentación, separando físicamente las vías anabólicas y catabólicas.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué mecanismos utilizan las células para degradar proteínas?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Las células utilizan la vía de la ubiquitina proteosoma para degradar proteínas, donde las proteínas son marcadas con ubiquitina y luego descompuestas en el proteosoma 26S.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cómo influyen los factores de transcripción en la síntesis de enzimas?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Los factores de transcripción controlan la síntesis de enzimas al ser activados por hormonas y otras señales extracelulares, estimulando la transcripción de genes específicos.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué mecanismos pueden regular la actividad de las enzimas proteolíticas?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Las enzimas proteolíticas pueden ser reguladas por modificaciones covalentes como la fosforilación, unión de sustratos o efectores alostéricos, o asociación con membranas, oligonucleótidos u otras proteínas.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué término acuñó Walter Cannon para describir la capacidad de los animales de mantener un entorno interno constante?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Homeostasis</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cómo se asegura que las fases del ciclo celular ocurren en el orden correcto?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Mediante sistemas de monitorización llamados puntos de control, que evalúan indicadores clave de progreso para evitar que una fase comience antes de que la anterior esté completa.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Por qué la fosforilación-desfosforilación es un mecanismo común para el control regulatorio en células de mamífero?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Por la facilidad de interconversión entre las formas fosforilada y desfosforilada de las enzimas y por las propiedades químicas del grupo fosforilo.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cómo influyen las señales ambientales en la actividad catalítica de las enzimas?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Las señales ambientales determinan el estado de fosforilación de las enzimas a través de las actividades relativas de la proteína cinasa y la proteína fosfatasa, regulando así su actividad catalítica.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cuál es el papel de las enzimas en la regulación de las vías metabólicas?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Las enzimas regulan las vías metabólicas al controlar el flujo de metabolitos mediante la catálisis de reacciones específicas, especialmente aquellas que son limitantes de la velocidad.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cómo funciona la regulación por retroalimentación en las enzimas?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Un producto final de una vía biosintética se une a una enzima, inhibiendo su actividad catalítica, para prevenir la acumulación innecesaria de dicho producto.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cuál es el efecto principal de la fosforilación en las enzimas?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Influye en la eficacia catalítica intrínseca de una enzima o en otras propiedades al inducir cambios conformacionales.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué demuestra la regulación por retroalimentación en las células?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Demuestra cómo los productos finales de ciertas vías pueden controlar su propia síntesis, ya sea estimulando o inhibiendo la actividad enzimática.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cuál es la diferencia principal entre las histonas desacetilasas y las sirtuinas?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Las histonas desacetilasas eliminan grupos acetilo a través de hidrólisis, mientras que las sirtuinas usan NAD+ como sustrato, produciendo O-acetil ADP-ribosa y nicotinamida.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué papel juegan los metales de transición en las enzimas?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Los metales de transición funcionan como reguladores y participan en la función de las enzimas.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Cómo se relaciona la acetilación-desacetilación covalente con las proteínas?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Históricamente se ha asociado con las histonas y otras proteínas nucleares.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué propuso Jacques Monod sobre las enzimas alostéricas?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Propuso la existencia de sitios alostéricos distintos del sitio catalítico, indicando que los efectores alostéricos no son isostéricos con un sustrato.</p>
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<div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;">
<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué característica hace a los grupos fosforilo agentes potentes para modificar la estructura y función de las proteínas?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Su alta densidad de carga, propensión a formar fuertes puentes salinos con ciertos residuos y excepcional capacidad de unión al hidrógeno.</p>
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<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué implican las modificaciones covalentes reguladoras en las células?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Implican cambios en las proteínas que pueden ser reversibles o irreversibles, afectando su función y actividad.</p>
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<div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;">
<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué desencadena la activación de la proquimotripsina?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">La proteólisis selectiva que desencadena cambios conformacionales alineando residuos esenciales para formar el sitio catalítico.</p>
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<div style="margin-bottom: 10px; background-color: #f2f2f2; border-radius: 1rem; padding: 10px 20px;">
<h2 style="font-weight: bold; margin-bottom: 3px; font-size: 1.5rem;">¿Qué caracteriza a la fosforilación-desfosforilación de proteínas en términos de selectividad y versatilidad?</h2>
<p style="font-weight: normal; font-size: 1.2rem;">Es un proceso altamente selectivo y versátil que afecta principalmente la eficacia catalítica de las enzimas, pudiendo también alterar su ubicación celular, susceptibilidad a degradación y respuesta a regulación por ligandos alostéricos.</p>
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